Inhalt

• Proteoglykane

  
  

  Proteoglykane sind Proteine, die stark glykosyliert sind. Die grundlegende Proteoglycaneinheit besteht aus einem "Kernprotein" mit einer oder mehreren kovalent gebundenen Glycosaminoglycan (GAG) -Ketten. Der Bindungspunkt ist ein Serin- (Ser-) Rest, an den das Glycosaminoglycan über eine Tetrasaccharidbrücke gebunden ist (z. B. Chondroitinsulfat-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Der Ser-Rest liegt im Allgemeinen in der Sequenz -Ser-Gly-X-Gly- (wobei X ein beliebiger Aminosäurerest außer Prolin sein kann), obwohl nicht jedes Protein mit dieser Sequenz ein gebundenes Glycosaminoglycan aufweist. Die Ketten sind lange, lineare Kohlenhydratpolymere, die unter physiologischen Bedingungen aufgrund des Auftretens von Sulfat- und Uronsäuregruppen negativ geladen sind. Proteoglykane kommen im Bindegewebe vor.

• Glykoprotein

  Glykoproteine ​​sind Proteine, die Oligosaccharidketten (Glykane) enthalten, die kovalent an Aminosäureseitenketten gebunden sind. Das Kohlenhydrat wird in einer cotranslationalen oder posttranslationalen Modifikation an das Protein gebunden. Dieser Vorgang wird als Glykosylierung bezeichnet. Sekretierte extrazelluläre Proteine ​​sind oft glykosyliert. In Proteinen mit extrazellulär verlaufenden Segmenten sind die extrazellulären Segmente häufig auch glykosyliert. Glykoproteine ​​sind häufig auch wichtige integrale Membranproteine, bei denen sie eine Rolle bei Zell-Zell-Wechselwirkungen spielen. Es ist wichtig, die Glykosylierung des Sekretionssystems auf der Basis eines endoplasmatischen Retikulums von der reversiblen zytosolisch-nuklearen Glykosylierung zu unterscheiden. Glykoproteine ​​des Cytosols und des Kerns können durch die reversible Addition eines einzelnen GlcNAc-Restes modifiziert werden, der als reziprok zur Phosphorylierung angesehen wird, und die Funktionen dieser sind wahrscheinlich zusätzliche Regulationsmechanismen, die die Signalübertragung auf Phosphorylierungsbasis steuern. Im Gegensatz dazu kann die klassische sekretorische Glykosylierung strukturell wesentlich sein. Beispielsweise kann die Hemmung der Asparagin-verknüpften, d. H. N-verknüpften Glykosylierung eine ordnungsgemäße Glykoproteinfaltung verhindern, und eine vollständige Hemmung kann für eine einzelne Zelle toxisch sein. Im Gegensatz dazu ist eine Störung der Glykanverarbeitung (enzymatische Entfernung / Zugabe von Kohlenhydratresten zum Glykan), die sowohl im endoplastischen Retikulum als auch im Golgi-Apparat auftritt, für isolierte Zellen nicht erforderlich (was durch Überleben mit Glykosid-Inhibitoren nachgewiesen werden kann), kann jedoch zum Menschen führen Krankheit (angeborene Störungen der Glykosylierung) und kann im Tiermodell tödlich sein. Es ist daher wahrscheinlich, dass die Feinverarbeitung von Glykanen für die endogene Funktionalität, wie den Zellhandel, wichtig ist, dies dürfte jedoch eine untergeordnete Rolle bei den Wechselwirkungen zwischen Wirt und Pathogen gespielt haben. Ein berühmtes Beispiel für diesen letzteren Effekt ist das ABO-Blutgruppensystem.

  
  

• Proteoglykane

  Plural von Proteoglycan

• Glykoprotein

  Ein Protein mit kovalent gebundenen Kohlenhydraten.

• Glykoprotein

  beliebige einer Klasse von Proteinen, die Kohlenhydratgruppen aufweisen, die an die Polypeptidkette gebunden sind.

• Glykoprotein

  ein konjugiertes Protein mit einer Kohlenhydratkomponente