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Hauptunterschied
Das Motiv befindet sich auf dem sekundären Aufbau von Proteinen und verwandelt sich in eine gewundene Affirmation oder eine spiralförmige Affirmation für die rechte Hand, die aufgrund dieser Tatsache, die üblicherweise als Alpha-Helix bezeichnet wird, die Exzellenz einer Helix verleiht. Auf der anderen Seite wird das Beta-Faltblatt, das darüber hinaus oft als das B-Blatt bezeichnet wird, als Standardmotiv des Attributs Sekundärgebäude, das in den Proteinen vorhanden ist, umrissen.
Vergleichstabelle
| Basis | Alpha Helix | Beta-Plissee |
| Definition | Das Motiv befindet sich auf dem sekundären Aufbau von Proteinen und verwandelt sich in ein reguläres, wie eine Spirale gewundenes oder rechtshändiges Motiv, das ihm die Exzellenz einer Helix verleiht. | Das Beta-Faltblatt, das darüber hinaus häufig als das B-Blatt bezeichnet wird, wird als Standardmotiv des Attributs sekundäres Gebäude, das in den Proteinen vorhanden ist, umrissen. |
| Aminosäuren | Die -R-Gruppen von Aminosäuren sind auf dem Bodengrund vorhanden. | Die -R-Gruppen sind auf dem Boden und im Inneren des Blattes vorhanden. |
| Verbindung | Die Wasserstoffbrückenbindungen werden durch die gesamte Polypeptidkette zur Erzeugung von Helixkonstruktionen erzeugt. | Bestehen durch Verknüpfung von zwei oder besser als zwei Beta-Strängen von Wasserstoffbrückenbindungen. |
Was ist Alpha Helix?
Das Motiv befindet sich auf dem sekundären Aufbau von Proteinen und verwandelt sich in eine gewundene Affirmation oder eine spiralförmige Affirmation für die rechte Hand, die ihm die Vorzüglichkeit einer Helix verleiht. Während der gesamten Entwicklung bezeichnet die N-H-Gruppe eine Wasserstoffbrücke zur C = O-Gruppe, die oft als Rückgrat von Aminosäuren bezeichnet wird und in vier Resten früher als die Proteinsequenz vorliegt. Zwei Schlüsselentwicklungen während der Demonstration der heutigen α-Helix waren: die sich entwickelnde Bindungsgeometrie aufgrund der teuren Steinbildungsurteile von Aminosäuren und Peptiden und Paulings Erwartung planarer Peptidbindungen; und er gibt den Verdacht einer lebenswichtigen Anzahl von Ablagerungen pro Wendung der Helix auf. Die entscheidende Minute, die genau hier im Frühjahr 1948 erreicht wurde, als Pauling genau hier mit einer Wanze auftauchte und zur Matratze ging. Erschöpft zeichnete er eine Polypeptidkette mit normal korrekten Maßen auf ein Stück Papier und kollabierte sie richtig zu einer Helix, wobei er genau wusste, dass er sich um die planaren Peptidbindungen kümmerte. Die Alpha-Helix ist im Wesentlichen der bekannteste Helixstrom in der Natur. Es besteht aus einer Wundpolypeptidkette, durch die sich die Seitenketten der Aminosäuren vom Zentrum nach außen erweitern, wodurch es möglich ist, sich um seinen Typ zu kümmern. Sie könnten auch in vielen Arten von Proteinen vorkommen, von globulären Proteinen, zum Beispiel Myoglobin bis Keratin, das ein fadenförmiges Protein ist. Es kann sich jeweils um eine privilegierte oder um eine linke Helix handeln, aber es wurde mit Sicherheit gezeigt, dass die Alpha-Helix-Schleife unterstützt wird, da die Seitenketten nicht kämpfen. Dieses Wissen verleiht der Alpha-Helix Stabilität. Für jede Umkehrung der Alpha-Helix-Locke gibt es 3,6-Aminokorrosionsablagerungen.
Was ist Beta-Plissee?
Das Beta-Faltblatt, das darüber hinaus häufig als das B-Blatt bezeichnet wird, wird als Standardmotiv des Attributs sekundäres Gebäude, das in den Proteinen vorhanden ist, umrissen. Der Unterschied zu völlig anderen Proteinen führt zu der Schwierigkeit, dass es sich um Stränge handelt, die sich auf nicht weniger als zwei oder drei der Wasserstoffatome beziehen, die während der gesamten Entwicklung der Faltblatt-Sortierung vorhanden sind. Ein β-Strang ist ein Ausmaß an Polypeptidanker, der im Allgemeinen drei bis 10 Aminosäuren umfasst, die in einer verbreiterten Anpassung mit der Wirbelsäule verlängert sind. Die supramolekulare Beziehung von β-Faltblättern hat sich auf die Zugehörigkeit der Proteinsummen und Fibrillen ausgewirkt, die bei einigen wenigen Erkrankungen des Menschen, allen voran bei den Amyloidosen, wie beispielsweise der Alzheimer-Krankheit, beobachtet wurden. Dieses Gebäude entsteht, wenn zwei Komponenten einer Polypeptidkette sich gegenseitig verhüllen und eine Reihe von Wasserstoffbrückenbindungen miteinander eingehen. Diese Bewegung kann in einem parallelen Bewegungsplan oder in einem Plan erfolgen, der dem parallelen feindlich gegenübersteht. Parallel und in Richtung des äquivalenten Sportplans ergibt sich die schnelle Konsequenz der Richtwirkung der Polypeptidkette. Ein entsprechendes Gebäude zu dem Beta-gefalteten Blatt ist das α-gefaltete Blatt. Dieses Gebäude ist enthusiastisch viel weniger endgültig als das Beta-Faltblatt und ist in Proteinen wirklich beispiellos. Ein α-gefalteter Bogen wird durch die Zugehörigkeit seiner Carbonyl- und Aminogruppen beschrieben. Die Carbonylgruppen werden insgesamt in einer einzigen Überschrift eingestellt, während alle N-H-Ansammlungen nach der alternativen Technik eingestellt werden.
Hauptunterschiede
- Das Motiv befindet sich auf dem sekundären Aufbau von Proteinen und verwandelt sich in eine gewundene Affirmation oder eine spiralförmige Affirmation für die rechte Hand, die aufgrund dieser Tatsache, die üblicherweise als Alpha-Helix bezeichnet wird, die Exzellenz einer Helix verleiht. Auf der anderen Seite wird das Beta-Faltblatt, das darüber hinaus oft als das B-Blatt bezeichnet wird, als Standardmotiv des Attributs Sekundärgebäude, das in den Proteinen vorhanden ist, umrissen.
- Die -R-Gruppen von Aminosäuren sind auf dem Boden der Helix vorhanden, wohingegen die -R-Gruppen auf dem Boden und auf der Innenseite der Folie vorhanden sind.
- Die Alpha-Helix ist eine Polypeptidkette, die in einem federartigen Gebäude, das von Wasserstoffbrücken gehalten wird, polgeformt und gewickelt ist. Auf der anderen Seite werden Beta-Faltblätter aus Beta-Fäden hergestellt, die nebeneinander angeordnet sind und nicht weniger als zwei Wasserstoffbrückenbindungen aufweisen, die einen Rücken formen.
- Eine Helix kann auch links (Beta) oder rechts sein, an der Stelle, an der sich die Alpha-Helix ständig rechts befindet. Bei der Alternative werden die Ketten einer nach der Alternative zu einer anderen Kette angeordnet, die umgekehrt zu der Alternative bei Betafaltenbahnen angeordnet ist.
- Die Bildung der Alpha-Helix erfolgt so, dass die Wasserstoffbrückenbindungen über die gesamte Polypeptidkette hinweg entstehen und helikale Konstruktionen entstehen. Andererseits existieren Beta-Faltblätter, indem zwei oder mehr als zwei Beta-Stränge durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden werden.
